Transaminasi asid amino ialah proses pemindahan antara molekul daripada bahan permulaan kumpulan amino kepada asid keto tanpa pembentukan ammonia. Mari kita pertimbangkan dengan lebih terperinci ciri-ciri tindak balas ini, serta makna biologinya.
Sejarah penemuan
Tindak balas transaminasi asid amino ditemui oleh ahli kimia Soviet Kritzman dan Brainstein pada tahun 1927. Para saintis telah mengusahakan proses deaminasi asid glutamat dalam tisu otot dan mendapati bahawa apabila asid piruvik dan glutamat ditambah kepada homogenat tisu otot, alanine dan asid α-ketoglutarik terbentuk. Keunikan penemuan itu ialah proses itu tidak disertai dengan pembentukan ammonia. Semasa eksperimen, mereka berjaya mengetahui bahawa transaminasi asid amino adalah proses boleh balik.
Apabila tindak balas diteruskan, enzim khusus digunakan sebagai pemangkin, yang dipanggil aminoferase (transmaminases).
Ciri Proses
Asid amino yang terlibat dalam transaminasi boleh menjadi sebatian monokarboksilik. Dalam kajian makmal, didapati bahawa transaminasiasparagin dan glutamin dengan asid keto terdapat dalam tisu haiwan.
Penyertaan aktif dalam pemindahan kumpulan amino mengambil pyridoxal fosfat, yang merupakan koenzim transaminase. Dalam proses interaksi, pyridoxamine fosfat terbentuk daripadanya. Enzim bertindak sebagai pemangkin untuk proses ini: oksidase, pyridoxaminase.
Mekanisme tindak balas
Transaminasi asid amino telah dijelaskan oleh saintis Soviet Shemyakin dan Braunstein. Semua transaminase mempunyai koenzim pyridoxal fosfat. Tindak balas penghantaran yang dipercepatkan adalah serupa dalam mekanisme. Proses itu berjalan dalam dua peringkat. Pertama, pyridoxal fosfat mengambil kumpulan berfungsi daripada asid amino, mengakibatkan pembentukan asid keto dan pyridoxamine fosfat. Pada peringkat kedua, ia bertindak balas dengan asid α-keto, fosfat pyridoxal, asid keto yang sepadan, terbentuk sebagai produk akhir. Dalam interaksi sedemikian, pyridoxal phosphate ialah pembawa kumpulan amino.
Transaminasi asid amino oleh mekanisme ini telah disahkan oleh kaedah analisis spektrum. Pada masa ini, terdapat bukti baharu untuk kehadiran mekanisme sedemikian dalam makhluk hidup.
Nilai dalam proses pertukaran
Apakah peranan yang dimainkan oleh transaminasi asid amino? Nilai proses ini agak besar. Tindak balas ini biasa berlaku pada tumbuhan dan mikroorganisma, dalam tisu haiwan kerana rintangannya yang tinggi terhadap kimia, fizikal,faktor biologi, kekhususan stereokimia mutlak berhubung dengan asid D- dan L-amino.
Makna biologi transaminasi asid amino telah dianalisis oleh ramai saintis. Ia telah menjadi subjek kajian terperinci dalam proses asid amino metabolik. Dalam perjalanan penyelidikan, satu hipotesis telah dikemukakan tentang kemungkinan proses transaminasi asid amino menggunakan transdeaminasi. Euler mendapati bahawa dalam tisu haiwan hanya asid L-glutamat terdeaminasi daripada asid amino pada kadar yang tinggi, prosesnya dimangkinkan oleh glutamat dehidrogenase.
Proses deaminasi dan transaminasi asid glutamat ialah tindak balas boleh balik.
Kepentingan klinikal
Bagaimanakah transaminasi asid amino digunakan? Kepentingan biologi proses ini terletak pada kemungkinan menjalankan ujian klinikal. Sebagai contoh, serum darah orang yang sihat mempunyai 15 hingga 20 unit transaminase. Dalam kes lesi tisu organik, pemusnahan sel diperhatikan, yang membawa kepada pembebasan transaminase ke dalam darah daripada lesi.
Dalam kes infarksi miokardium, secara literal selepas 3 jam, tahap aspartat aminotransferase meningkat kepada 500 unit.
Bagaimanakah transaminasi asid amino digunakan? Biokimia melibatkan ujian transaminase, mengikut keputusan yang mana pesakit didiagnosis, dan kaedah yang berkesan untuk merawat penyakit yang dikenal pasti dipilih.
Kit khas digunakan untuk tujuan diagnostik di klinik penyakitbahan kimia untuk pengesanan pantas laktat dehidrogenase, kreatin kinase, aktiviti transaminase.
Hipertransaminasemia diperhatikan dalam penyakit buah pinggang, hati, pankreas, serta dalam kes keracunan karbon tetraklorida akut.
Transaminasi dan deaminasi asid amino digunakan dalam diagnostik moden untuk mengesan jangkitan hati akut. Ini disebabkan oleh peningkatan mendadak dalam alanine aminotransferase dalam beberapa masalah hati.
Peserta Transaminasi
Asid glutamat mempunyai peranan istimewa dalam proses ini. Taburan luas dalam tisu tumbuhan dan haiwan, kekhususan stereokimia untuk asid amino, dan aktiviti pemangkin telah menjadikan transaminase sebagai subjek kajian di makmal penyelidikan. Semua asid amino semulajadi (kecuali metionin) berinteraksi dengan asid α-ketoglutarik semasa transaminasi, mengakibatkan pembentukan asid keto dan glutamat. Ia mengalami deaminasi di bawah tindakan glutamat dehidrogenase.
Pilihan deaminasi oksidatif
Terdapat jenis langsung dan tidak langsung proses ini. Deaminasi langsung melibatkan penggunaan enzim tunggal sebagai pemangkin; hasil tindak balas ialah asid keto dan ammonia. Proses ini boleh diteruskan secara aerobik, dengan mengandaikan kehadiran oksigen, atau secara anaerobik (tanpa molekul oksigen).
Ciri deaminasi oksidatif
D-oksidase asid amino bertindak sebagai pemangkin proses aerobik, dan oksidase asid L-amino akan bertindak sebagai koenzim. Bahan ini terdapat dalam tubuh manusia, tetapi ia menunjukkan aktiviti yang minimum.
varian anaerobik deaminasi oksidatif adalah mungkin untuk asid glutamat, glutamat dehidrogenase bertindak sebagai pemangkin. Enzim ini terdapat dalam mitokondria semua organisma hidup.
Dalam deaminasi oksidatif tidak langsung, dua peringkat dibezakan. Pertama, kumpulan amino dipindahkan dari molekul asal ke sebatian keto, keto dan asid amino baru terbentuk. Selanjutnya, ketoskeleton mengkatabolismekan dengan cara tertentu, mengambil bahagian dalam kitaran asid trikarboksilik dan pernafasan tisu, produk akhir akan menjadi air dan karbon dioksida. Sekiranya kebuluran, rangka karbon asid amino glukogenik akan digunakan untuk membentuk molekul glukosa dalam glukoneogenesis.
Peringkat kedua melibatkan penyingkiran kumpulan amino secara deaminasi. Dalam tubuh manusia, proses yang sama hanya mungkin untuk asid glutamat. Hasil daripada interaksi ini, asid α-ketoglutarik dan ammonia terbentuk.
Kesimpulan
Penentuan aktiviti dua enzim transaminasi aspartat aminotransferase dan alanine aminotransferase telah menemui aplikasi dalam perubatan. Enzim ini boleh berinteraksi secara balik dengan asid α-ketoglutarik, memindahkan kumpulan amino berfungsi daripada asid amino kepadanya,membentuk sebatian keto dan asid glutamat. Walaupun fakta bahawa aktiviti enzim ini meningkat dalam penyakit otot jantung dan hati, aktiviti maksimum ditemui dalam serum darah untuk AST, dan untuk ALT dalam hepatitis.
Asid amino sangat diperlukan dalam sintesis molekul protein, serta pembentukan banyak sebatian biologi aktif lain yang boleh mengawal proses metabolik dalam badan: hormon, neurotransmitter. Selain itu, ia adalah penderma atom nitrogen dalam sintesis bahan bukan protein yang mengandungi nitrogen, termasuk kolin, kreatin.
Ketabolisme asid amino boleh digunakan sebagai sumber tenaga untuk sintesis asid trifosforik adenosin. Fungsi tenaga asid amino mempunyai nilai khusus dalam proses kelaparan, serta dalam diabetes mellitus. Metabolisme asid amino membolehkan anda mewujudkan hubungan antara pelbagai transformasi kimia yang berlaku dalam organisma hidup.
Tubuh manusia mengandungi kira-kira 35 gram asid amino bebas, dan kandungan darahnya ialah 3565 mg/dL. Sebilangan besar daripadanya memasuki badan daripada makanan, di samping itu, ia berada dalam tisu mereka sendiri, ia juga boleh dibentuk daripada karbohidrat.
Dalam banyak sel (kecuali eritrosit) ia digunakan bukan sahaja untuk sintesis protein, tetapi juga untuk pembentukan purin, nukleotida pirimidin, amina biogenik, fosfolipid membran.
Pada siang hari, kira-kira 400 g sebatian protein terurai menjadi asid amino dalam tubuh manusia, dan proses sebaliknya berlaku dalam jumlah yang lebih kurang sama.
Fabrikprotein tidak dapat menjalankan kos asid amino untuk sintesis sebatian organik lain dalam kes katabolisme.
Dalam proses evolusi, manusia telah kehilangan keupayaan untuk mensintesis banyak asid amino dengan sendirinya, oleh itu, untuk menyediakan badan dengan mereka sepenuhnya, adalah perlu untuk mendapatkan sebatian yang mengandungi nitrogen ini daripada makanan.. Proses kimia yang melibatkan asid amino masih menjadi subjek kajian oleh ahli kimia dan pakar perubatan.
