Protein ialah salah satu unsur organik penting bagi mana-mana sel hidup badan. Mereka melaksanakan banyak fungsi: menyokong, memberi isyarat, enzimatik, pengangkutan, struktur, reseptor, dll. Struktur protein primer, sekunder, tertier dan kuaternari telah menjadi penyesuaian evolusi yang penting. Molekul-molekul ini diperbuat daripada apa? Mengapakah pembentukan protein yang betul dalam sel-sel badan sangat penting?
Komponen struktur protein
Monomer mana-mana rantai polipeptida ialah asid amino (AA). Sebatian organik berat molekul rendah ini agak biasa dan boleh wujud sebagai molekul bebas yang melaksanakan fungsinya sendiri. Antaranya ialah pengangkutan bahan, penerimaan, perencatan atau pengaktifan enzim.
Terdapat kira-kira 200 asid amino biogenik kesemuanya, tetapi hanya 20 daripadanya boleh menjadi monomer protein. Ia mudah larut dalam air, mempunyai struktur hablur, dan kebanyakannya berasa manis.
C kimiaDari sudut pandangan AA, ini adalah molekul yang semestinya mengandungi dua kumpulan berfungsi: -COOH dan -NH2. Dengan bantuan kumpulan ini, asid amino membentuk rantai, bersambung antara satu sama lain dengan ikatan peptida.
Setiap 20 asid amino proteinogenik mempunyai radikalnya sendiri, bergantung pada sifat kimia yang berbeza-beza. Mengikut komposisi radikal tersebut, semua AA dikelaskan kepada beberapa kumpulan.
- Nonpolar: isoleucine, glycine, leucine, valine, proline, alanine.
- Polar dan tidak bercas: threonine, methionine, cysteine, serine, glutamin, asparagine.
- Aromatik: tirosin, fenilalanin, triptofan.
- Kutub dan bercas negatif: glutamat, aspartat.
- Kutub dan bercas positif: arginin, histidin, lisin.
Mana-mana peringkat organisasi struktur protein (utama, sekunder, tertiari, kuaterner) adalah berdasarkan rantai polipeptida yang terdiri daripada AA. Satu-satunya perbezaan ialah cara jujukan ini dilipat di angkasa dan dengan bantuan ikatan kimia apakah konformasi ini dikekalkan.
Struktur utama protein
Sebarang protein terbentuk pada ribosom - organel sel bukan membran yang terlibat dalam sintesis rantai polipeptida. Di sini, asid amino disambungkan antara satu sama lain menggunakan ikatan peptida yang kuat, membentuk struktur primer. Walau bagaimanapun, struktur protein utama ini sangat berbeza daripada yang kuartener, jadi pematangan selanjutnya molekul diperlukan.
Seperti proteinelastin, histon, glutathione, sudah dengan struktur yang begitu mudah, dapat melaksanakan fungsi mereka dalam badan. Untuk sebahagian besar protein, langkah seterusnya ialah pembentukan konformasi sekunder yang lebih kompleks.
Struktur protein sekunder
Pembentukan ikatan peptida adalah langkah pertama dalam pematangan kebanyakan protein. Untuk mereka melaksanakan fungsi mereka, konformasi setempat mereka mesti mengalami beberapa perubahan. Ini dicapai dengan bantuan ikatan hidrogen - rapuh, tetapi pada masa yang sama banyak sambungan antara pusat asas dan asid bagi molekul asid amino.
Beginilah bagaimana struktur sekunder protein terbentuk, yang berbeza daripada kuaternari dalam kesederhanaan pemasangan dan konformasi setempat. Yang terakhir ini bermakna bahawa bukan keseluruhan rantaian tertakluk kepada transformasi. Ikatan hidrogen boleh terbentuk di beberapa tapak yang berbeza jarak antara satu sama lain, dan bentuknya juga bergantung pada jenis asid amino dan kaedah pemasangan.
Lisozim dan pepsin ialah wakil protein yang mempunyai struktur sekunder. Pepsin terlibat dalam pencernaan, dan lisozim melakukan fungsi perlindungan dalam badan, memusnahkan dinding sel bakteria.
Ciri struktur sekunder
Konformasi tempatan rantaian peptida boleh berbeza antara satu sama lain. Beberapa dozen telah dikaji, dan tiga daripadanya adalah yang paling biasa. Antaranya ialah alpha helix, lapisan beta dan twist beta.
lingkaran alfa –salah satu bentuk yang paling biasa bagi struktur sekunder kebanyakan protein. Ia adalah rangka batang tegar dengan lejang 0.54 nm. Radikal asid amino menghala ke luar
pilin tangan kanan adalah yang paling biasa, dan rakan sejawat kidal kadangkala boleh ditemui. Fungsi membentuk dilakukan oleh ikatan hidrogen, yang menstabilkan keriting. Rantaian yang membentuk heliks alfa mengandungi sangat sedikit asid amino bercas prolin dan kutub.
- Belitan beta diasingkan ke dalam bentuk yang berasingan, walaupun ia boleh dipanggil sebahagian daripada lapisan beta. Intinya ialah lenturan rantai peptida, yang disokong oleh ikatan hidrogen. Biasanya tempat bengkok itu sendiri terdiri daripada 4-5 asid amino, antaranya kehadiran prolin adalah wajib. AK ini adalah satu-satunya yang mempunyai rangka tegar dan pendek, yang membolehkannya membentuk pusingan sendiri.
- Lapisan beta ialah rantaian asid amino yang membentuk beberapa lentur dan menstabilkannya dengan ikatan hidrogen. Konformasi ini sangat serupa dengan helaian kertas yang dilipat menjadi akordion. Selalunya, protein agresif mempunyai bentuk ini, tetapi terdapat banyak pengecualian.
Bezakan antara lapisan beta selari dan antiselari. Dalam kes pertama, C- dan N- berakhir di selekoh dan di hujung rantai bertepatan, dan dalam kes kedua mereka tidak.
Struktur tertiari
Pembungkusan protein selanjutnya membawa kepada pembentukan struktur tertier. Konformasi ini distabilkan dengan bantuan ikatan hidrogen, disulfida, hidrofobik dan ion. Bilangan besar mereka membolehkan memusingkan struktur sekunder menjadi lebih kompleks.bentuk dan stabilkannya.
Asingkan protein globular dan fibrillar. Molekul peptida globular adalah struktur sfera. Contoh: albumin, globulin, histon dalam struktur tertier.
Protein fibrillar membentuk helai yang kuat, yang panjangnya melebihi lebarnya. Protein sedemikian paling kerap melakukan fungsi struktur dan pembentukan. Contohnya ialah fibroin, keratin, kolagen, elastin.
Struktur protein dalam struktur kuaternari molekul
Jika beberapa globul bergabung menjadi satu kompleks, apa yang dipanggil struktur kuaternari terbentuk. Konformasi ini bukan tipikal untuk semua peptida, dan ia terbentuk apabila perlu untuk melaksanakan fungsi penting dan khusus.
Setiap globul dalam protein kompleks ialah domain atau protomer yang berasingan. Secara kolektif, struktur protein struktur kuaternari molekul dipanggil oligomer.
Biasanya, protein sedemikian mempunyai beberapa konformasi stabil yang sentiasa berubah antara satu sama lain, sama ada bergantung pada kesan mana-mana faktor luaran atau apabila perlu untuk melaksanakan fungsi yang berbeza.
Perbezaan penting antara struktur tertier dan kuaternari protein ialah ikatan antara molekul, yang bertanggungjawab untuk menyambungkan beberapa globul. Di tengah-tengah keseluruhan molekul, selalunya terdapat ion logam, yang secara langsung mempengaruhi pembentukan ikatan antara molekul.
Struktur protein tambahan
Tidak semestinya rantaian asid amino mencukupi untuk melaksanakan fungsi protein. ATDalam kebanyakan kes, bahan lain yang bersifat organik dan bukan organik dilekatkan pada molekul tersebut. Oleh kerana ciri ini merupakan ciri bilangan enzim yang banyak, komposisi protein kompleks biasanya dibahagikan kepada tiga bahagian:
- Apoenzim ialah bahagian protein molekul, yang merupakan jujukan asid amino.
- Koenzim bukan protein, tetapi bahagian organik. Ia boleh termasuk pelbagai jenis lipid, karbohidrat, atau juga asid nukleik. Ini termasuk wakil sebatian aktif secara biologi, antaranya terdapat vitamin.
- Kofaktor - bahagian bukan organik, diwakili dalam kebanyakan kes oleh ion logam.
Struktur protein dalam struktur kuaternari molekul memerlukan penyertaan beberapa molekul asal yang berbeza, jadi banyak enzim mempunyai tiga komponen sekaligus. Contohnya ialah fosfokinase, enzim yang memastikan pemindahan kumpulan fosfat daripada molekul ATP.
Di manakah struktur kuaternari molekul protein terbentuk?
Rantai polipeptida mula disintesis pada ribosom sel, tetapi kematangan selanjutnya protein berlaku dalam organel lain. Molekul yang baru terbentuk mesti memasuki sistem pengangkutan, yang terdiri daripada membran nuklear, ER, radas Golgi dan lisosom.
Komplikasi struktur spatial protein berlaku dalam retikulum endoplasma, di mana bukan sahaja pelbagai jenis ikatan terbentuk (hidrogen, disulfida, hidrofobik, intermolekul, ionik), tetapi juga koenzim dan kofaktor ditambah. Ini membentuk kuaternerstruktur protein.
Apabila molekul bersedia sepenuhnya untuk bekerja, ia memasuki sama ada sitoplasma sel atau radas Golgi. Dalam kes kedua, peptida ini dibungkus ke dalam lisosom dan diangkut ke petak sel yang lain.
Contoh protein oligomerik
Struktur kuartener ialah struktur protein, yang direka untuk menyumbang kepada prestasi fungsi penting dalam organisma hidup. Konformasi kompleks molekul organik membolehkan, pertama sekali, mempengaruhi kerja banyak proses metabolik (enzim).
Protein penting secara biologi ialah hemoglobin, klorofil dan hemosianin. Cincin porfirin ialah asas molekul ini, yang di tengahnya ialah ion logam.
Hemoglobin
Struktur kuaterner molekul protein hemoglobin terdiri daripada 4 globul yang disambungkan oleh ikatan antara molekul. Di tengahnya terdapat porfin dengan ion ferus. Protein diangkut dalam sitoplasma eritrosit, di mana ia menduduki kira-kira 80% daripada jumlah keseluruhan sitoplasma.
Asas molekul adalah heme, yang mempunyai sifat yang lebih tidak organik dan berwarna merah. Ia juga merupakan produk pecahan utama hemoglobin dalam hati.
Kita semua tahu bahawa hemoglobin menjalankan fungsi pengangkutan yang penting - pemindahan oksigen dan karbon dioksida ke seluruh tubuh manusia. Konformasi kompleks molekul protein membentuk pusat aktif khas, yang mampu mengikat gas yang sepadan dengan hemoglobin.
Apabila kompleks protein-gas terbentuk, apa yang dipanggil oksihemoglobin dan karbohemoglobin terbentuk. Namun, ada satu lagipelbagai persatuan sedemikian, yang agak stabil: carboxyhemoglobin. Ia adalah kompleks protein dan karbon monoksida, yang kestabilannya menerangkan serangan lemas dengan ketoksikan yang berlebihan.
Klorofil
Satu lagi wakil protein dengan struktur kuaternari, yang ikatan domainnya sudah disokong oleh ion magnesium. Fungsi utama keseluruhan molekul ialah penyertaan dalam proses fotosintesis dalam tumbuhan.
Terdapat pelbagai jenis klorofil, yang berbeza antara satu sama lain dalam radikal cincin porfirin. Setiap jenis ini ditandakan dengan huruf berasingan abjad Latin. Sebagai contoh, tumbuhan darat dicirikan oleh kehadiran klorofil a atau klorofil b, manakala alga juga mengandungi jenis protein ini yang lain.
Hemocyanin
Molekul ini adalah analog hemoglobin dalam kebanyakan haiwan yang lebih rendah (arthropod, moluska, dll.). Perbezaan utama dalam struktur protein dengan struktur molekul kuaterner ialah kehadiran ion zink dan bukannya ion besi. Hemocyanin mempunyai warna kebiruan.
Kadang-kadang orang tertanya-tanya apa yang akan berlaku jika kita menggantikan hemoglobin manusia dengan hemocyanin. Dalam kes ini, kandungan biasa bahan dalam darah, dan khususnya asid amino, terganggu. Hemocyanin juga tidak stabil untuk membentuk kompleks dengan karbon dioksida, jadi "darah biru" mempunyai kecenderungan untuk membentuk bekuan darah.
