Artikel kami akan ditumpukan kepada kajian sifat-sifat bahan yang menjadi asas kepada fenomena kehidupan di Bumi. Molekul protein hadir dalam bentuk bukan selular - virus, adalah sebahagian daripada sitoplasma dan organel sel prokariotik dan nuklear. Bersama dengan asid nukleik, mereka membentuk bahan keturunan - kromatin dan membentuk komponen utama nukleus - kromosom. Isyarat, membina, pemangkin, pelindung, tenaga - ini adalah senarai fungsi biologi yang dilakukan oleh protein. Sifat fizikokimia protein ialah keupayaannya untuk melarut, memendakan, dan mengeluarkan garam. Di samping itu, ia mampu menyahwarna dan, mengikut sifat kimianya, sebatian amfoterik. Mari kita terokai sifat protein ini dengan lebih lanjut.
Jenis monomer protein
20 jenis asid α-amino ialah unit struktur protein. Sebagai tambahan kepada radikal hidrokarbon, ia mengandungi NH2- kumpulan amino dan COOH-kumpulan karboksil. Kumpulan berfungsi menentukan sifat berasid dan asas monomer protein. Oleh itu, dalam kimia organik, sebatian kelas ini dipanggil bahan amfoterik. Ion hidrogen kumpulan karboksil di dalam molekul boleh dipisahkan dan terikat kepada kumpulan amino. Hasilnya adalah garam dalaman. Jika beberapa kumpulan karboksil terdapat dalam molekul, maka sebatian itu akan berasid, seperti asid glutamat atau aspartik. Jika kumpulan amino mendominasi, asid amino adalah asas (histidin, lisin, arginin). Dengan bilangan kumpulan berfungsi yang sama, larutan peptida mempunyai tindak balas neutral. Telah ditetapkan bahawa kehadiran ketiga-tiga jenis asid amino mempengaruhi ciri-ciri protein. Sifat fizikokimia protein: keterlarutan, pH, cas makromolekul, ditentukan oleh nisbah asid amino dan asid amino.
Apakah faktor yang mempengaruhi keterlarutan peptida
Mari kita ketahui semua kriteria yang diperlukan yang bergantung kepada proses penghidratan atau pelarutan makromolekul protein. Ini adalah: konfigurasi spatial dan berat molekul, ditentukan oleh bilangan sisa asid amino. Ia juga mengambil kira nisbah bahagian polar dan bukan kutub - radikal yang terletak pada permukaan protein dalam struktur tertier dan jumlah cas makromolekul polipeptida. Semua sifat di atas secara langsung mempengaruhi keterlarutan protein. Mari kita lihat mereka dengan lebih dekat.
Globul dan keupayaannya untuk menghidrat
Jika struktur luar peptida mempunyai bentuk sfera, maka adalah kebiasaan untuk bercakap tentang struktur globularnya. Ia distabilkan oleh ikatan hidrogen dan hidrofobik, serta oleh daya tarikan elektrostatik bahagian-bahagian makromolekul yang bercas bertentangan. Sebagai contoh, hemoglobin, yang membawa molekul oksigen melalui darah, dalam bentuk kuaternernya terdiri daripada empat serpihan mioglobin, disatukan oleh heme. Protein darah seperti albumin, α- dan ϒ-globulin mudah berinteraksi dengan bahan plasma darah. Insulin adalah satu lagi peptida globular yang mengawal paras glukosa darah dalam mamalia dan manusia. Bahagian hidrofobik kompleks peptida tersebut terletak di tengah-tengah struktur padat, manakala bahagian hidrofilik terletak di permukaannya. Ini memberikan mereka pemeliharaan sifat asli dalam medium cecair badan dan menggabungkannya menjadi sekumpulan protein larut air. Pengecualian adalah protein globular yang membentuk struktur mozek membran sel manusia dan haiwan. Ia dikaitkan dengan glikolipid dan tidak larut dalam cecair antara sel, yang memastikan peranan penghalangnya dalam sel.
Peptida fibrillar
Kolagen dan elastin, yang merupakan sebahagian daripada dermis dan menentukan ketegasan dan keanjalannya, mempunyai struktur berfilamen. Mereka dapat meregangkan, mengubah konfigurasi spatial mereka. Fibroin ialah protein sutera semulajadi yang dihasilkan oleh larva ulat sutera. Ia mengandungi gentian struktur pendek, terdiri daripada asid amino dengan jisim kecil dan panjang molekul. Ini adalah, pertama sekali, serine, alanin dan glisin. miliknyarantai polipeptida berorientasikan dalam ruang dalam arah menegak dan mendatar. Bahan tersebut tergolong dalam polipeptida struktur dan mempunyai bentuk berlapis. Tidak seperti polipeptida globular, keterlarutan protein yang terdiri daripada fibril adalah sangat rendah, kerana radikal hidrofobik asid aminonya terletak pada permukaan makromolekul dan menolak zarah pelarut polar.
Keratin dan ciri strukturnya
Memandangkan kumpulan protein struktur bentuk fibril, seperti fibroin dan kolagen, adalah perlu untuk memikirkan satu lagi kumpulan peptida yang diedarkan secara meluas dalam alam semula jadi - keratin. Mereka berfungsi sebagai asas untuk bahagian tubuh manusia dan haiwan seperti rambut, kuku, bulu, bulu, kuku dan kuku. Apakah keratin dari segi struktur biokimianya? Telah ditubuhkan bahawa terdapat dua jenis peptida. Yang pertama mempunyai bentuk struktur sekunder lingkaran (α-keratin) dan merupakan asas rambut. Yang lain diwakili oleh fibril berlapis yang lebih tegar - ini ialah β-keratin. Ia boleh ditemui di bahagian keras badan haiwan: kuku, paruh burung, sisik reptilia, kuku mamalia pemangsa dan burung. Apakah keratin, berdasarkan fakta bahawa asid aminonya, seperti valine, fenilalanin, isoleucine, mengandungi sejumlah besar radikal hidrofobik? Ia adalah protein tidak larut dalam air dan pelarut polar lain yang menjalankan fungsi perlindungan dan struktur.
Kesan pH medium pada cas polimer protein
Terdahulu kami menyebut bahawa kumpulan berfungsi proteinmonomer - asid amino, tentukan sifatnya. Kami kini menambah bahawa caj polimer juga bergantung kepada mereka. Radikal ionik - kumpulan karboksil asid glutamat dan aspartik dan kumpulan amino arginin dan histidin - menjejaskan cas keseluruhan polimer. Mereka juga berkelakuan berbeza dalam larutan berasid, neutral atau beralkali. Keterlarutan protein juga bergantung kepada faktor-faktor ini. Jadi, pada pH <7, larutan mengandungi lebihan kepekatan proton hidrogen, yang menghalang penguraian karboksil, jadi jumlah cas positif pada molekul protein meningkat.
Pengumpulan kation dalam protein juga meningkat dalam kes medium larutan neutral dan dengan lebihan monomer arginin, histidin dan lisin. Dalam persekitaran beralkali, cas negatif molekul polipeptida meningkat, kerana lebihan ion hidrogen dibelanjakan untuk pembentukan molekul air dengan mengikat kumpulan hidroksil.
Faktor yang menentukan keterlarutan protein
Mari bayangkan situasi di mana bilangan cas positif dan negatif pada heliks protein adalah sama. pH medium dalam kes ini dipanggil titik isoelektrik. Jumlah caj makromolekul peptida itu sendiri menjadi sifar, dan keterlarutannya dalam air atau pelarut polar lain akan menjadi minimum. Peruntukan teori penceraian elektrolitik menyatakan bahawa keterlarutan bahan dalam pelarut kutub yang terdiri daripada dipol akan semakin tinggi, semakin terpolarisasi zarah sebatian terlarut itu. Mereka juga menerangkan faktor yang menentukan keterlarutanprotein: titik isoelektriknya dan pergantungan penghidratan atau pelarutan peptida pada jumlah cas makromolekulnya. Kebanyakan polimer kelas ini mengandungi lebihan kumpulan -COO- dan mempunyai sifat berasid sedikit. Pengecualian ialah protein membran dan peptida yang disebut sebelum ini yang merupakan sebahagian daripada bahan nuklear keturunan - kromatin. Yang terakhir dipanggil histon dan mempunyai sifat asas yang jelas kerana kehadiran sejumlah besar kumpulan amino dalam rantai polimer.
Kelakuan protein dalam medan elektrik
Untuk tujuan praktikal, selalunya menjadi perlu untuk mengasingkan, contohnya, protein darah kepada pecahan atau makromolekul individu. Untuk melakukan ini, anda boleh menggunakan keupayaan molekul polimer bercas untuk bergerak pada kelajuan tertentu ke elektrod dalam medan elektrik. Larutan yang mengandungi peptida dengan jisim dan cas yang berbeza diletakkan pada pembawa: kertas atau gel khas. Dengan menghantar impuls elektrik, sebagai contoh, melalui sebahagian plasma darah, sehingga 18 pecahan protein individu diperolehi. Antaranya: semua jenis globulin, serta albumin protein, yang bukan sahaja merupakan komponen terpenting (ia menyumbang sehingga 60% daripada jisim peptida plasma darah), tetapi juga memainkan peranan penting dalam proses osmosis. dan peredaran darah.
Bagaimana kepekatan garam mempengaruhi keterlarutan protein
Keupayaan peptida untuk membentuk bukan sahaja gel, buih dan emulsi, tetapi juga larutan adalah sifat penting yang mencerminkan ciri fizikokimianya. Sebagai contoh, yang dipelajari sebelum inialbumin yang terdapat dalam endosperm biji bijirin, susu dan serum darah dengan cepat membentuk larutan akueus dengan kepekatan garam neutral, seperti natrium klorida, dalam julat dari 3 hingga 10 peratus. Menggunakan contoh albumin yang sama, seseorang boleh mengetahui pergantungan keterlarutan protein pada kepekatan garam. Ia larut dengan baik dalam larutan ammonium sulfat tak tepu, dan dalam larutan supertepu ia mendakan secara terbalik dan, dengan penurunan selanjutnya dalam kepekatan garam dengan menambahkan sebahagian air, memulihkan cangkang penghidratannya.
Mengasinkan
Tindak balas kimia peptida yang diterangkan di atas dengan larutan garam yang dibentuk oleh asid kuat dan alkali dipanggil pengasinan. Ia berdasarkan mekanisme interaksi kumpulan berfungsi bercas protein dengan ion garam - kation logam dan anion sisa asid. Ia berakhir dengan kehilangan cas pada molekul peptida, penurunan dalam cangkang airnya, dan lekatan zarah protein. Akibatnya, ia mengendap, yang akan kita bincangkan kemudian.
Pemendakan dan denaturasi
Aseton dan etil alkohol memusnahkan cangkerang air yang mengelilingi protein dalam struktur tertier. Walau bagaimanapun, ini tidak disertai dengan peneutralan jumlah caj ke atasnya. Proses ini dipanggil pemendakan, keterlarutan protein berkurangan secara mendadak, tetapi tidak berakhir dengan denaturasi.
Molekul peptida dalam keadaan asalnya sangat sensitif kepada banyak parameter persekitaran, contohnya, untuksuhu dan kepekatan sebatian kimia: garam, asid atau alkali. Mengukuhkan tindakan kedua-dua faktor ini pada titik isoelektrik membawa kepada pemusnahan sepenuhnya intramolekul penstabil (jambatan disulfida, ikatan peptida), ikatan kovalen dan hidrogen dalam polipeptida. Terutama dengan cepat dalam keadaan sedemikian, peptida globular denaturasi, sambil kehilangan sepenuhnya sifat fizikokimia dan biologinya.
