Perkataan "enzim" mempunyai akar Latin. Dalam terjemahan, ia bermaksud "masam". Dalam bahasa Inggeris, konsep "enzim" digunakan, berasal dari istilah Yunani, bermaksud perkara yang sama. Enzim adalah protein khusus. Mereka terbentuk dalam sel dan mempunyai keupayaan untuk mempercepatkan perjalanan proses biokimia. Dalam erti kata lain, mereka bertindak sebagai pemangkin biologi. Mari kita pertimbangkan lebih lanjut apa yang membentuk kekhususan tindakan enzim. Jenis kekhususan juga akan diterangkan dalam artikel.
Ciri umum
Manifestasi aktiviti pemangkin beberapa enzim adalah disebabkan oleh kehadiran sejumlah sebatian bukan protein. Mereka dipanggil kofaktor. Mereka dibahagikan kepada 2 kumpulan: ion logam dan beberapa bahan bukan organik, serta koenzim (sebatian organik).
Mekanisme Aktiviti
Dengan sifat kimianya, enzim tergolong dalam kumpulan protein. Walau bagaimanapun, tidak seperti yang terakhir, elemen yang sedang dipertimbangkan mengandungi tapak aktif. Ia adalah kompleks unik kumpulan berfungsi sisa asid amino. Mereka berorientasikan ketat di angkasa kerana struktur tertier atau kuaternari enzim. Tidak aktifpusat adalah tapak pemangkin dan substrat terpencil. Yang terakhir inilah yang menentukan kekhususan enzim. Substrat ialah bahan di mana protein bertindak. Sebelum ini, dipercayai bahawa interaksi mereka dijalankan berdasarkan prinsip "kunci kepada istana." Dalam erti kata lain, tapak aktif mesti jelas sepadan dengan substrat. Pada masa ini, hipotesis berbeza berlaku. Adalah dipercayai bahawa tidak ada surat-menyurat yang tepat pada mulanya, tetapi ia muncul semasa interaksi bahan. Tapak kedua - pemangkin - mempengaruhi kekhususan tindakan. Dalam erti kata lain, ia menentukan sifat tindak balas yang dipercepatkan.
Bangunan
Semua enzim dibahagikan kepada satu dan dua komponen. Yang pertama mempunyai struktur yang serupa dengan struktur protein ringkas. Mereka hanya mengandungi asid amino. Kumpulan kedua - protein - termasuk bahagian protein dan bukan protein. Yang terakhir ialah koenzim, yang pertama ialah apoenzim. Yang terakhir menentukan kekhususan substrat enzim. Iaitu, ia melaksanakan fungsi tapak substrat di pusat aktif. Koenzim, oleh itu, bertindak sebagai kawasan pemangkin. Ia berkaitan dengan kekhususan tindakan. Vitamin, logam dan sebatian berat molekul rendah lain boleh bertindak sebagai koenzim.
Pemangkin
Berlakunya sebarang tindak balas kimia dikaitkan dengan perlanggaran molekul bahan berinteraksi. Pergerakan mereka dalam sistem ditentukan oleh kehadiran tenaga bebas potensi. Untuk tindak balas kimia, molekul perlu mengambil peralihansyarat. Dalam erti kata lain, mereka mesti mempunyai kekuatan yang cukup untuk melepasi halangan tenaga. Ia mewakili jumlah minimum tenaga untuk membuat semua molekul reaktif. Semua pemangkin, termasuk enzim, mampu menurunkan penghalang tenaga. Ini menyumbang kepada perjalanan tindak balas yang dipercepatkan.
Apakah kekhususan enzim?
Keupayaan ini dinyatakan dalam pecutan hanya tindak balas tertentu. Enzim boleh bertindak pada substrat yang sama. Walau bagaimanapun, setiap daripada mereka hanya akan mempercepatkan tindak balas tertentu. Kekhususan reaktif enzim boleh dikesan dengan contoh kompleks piruvat dehidrogenase. Ia termasuk protein yang menjejaskan PVK. Yang utama ialah: piruvat dehidrogenase, piruvat dekarboksilase, asetiltransferase. Tindak balas itu sendiri dipanggil dekarboksilasi oksidatif PVC. Produknya ialah asid asetik aktif.
Klasifikasi
Terdapat jenis kekhususan enzim berikut:
- Stereokimia. Ia dinyatakan dalam keupayaan bahan untuk mempengaruhi salah satu stereoisomer substrat yang mungkin. Sebagai contoh, fumarate hydrotase mampu bertindak ke atas fumarate. Walau bagaimanapun, ia tidak menjejaskan isomer cis - asid maleik.
- Mutlak. Kekhususan enzim jenis ini dinyatakan dalam keupayaan bahan untuk mempengaruhi substrat tertentu sahaja. Contohnya, sucrase bertindak balas secara eksklusif dengan sukrosa, arginase dengan arginin dan sebagainya.
- Relatif. Kekhususan enzim dalam inikes dinyatakan dalam keupayaan bahan untuk mempengaruhi sekumpulan substrat yang mempunyai ikatan daripada jenis yang sama. Sebagai contoh, alfa-amilase bertindak balas dengan glikogen dan kanji. Mereka mempunyai ikatan jenis glikosidik. Trypsin, pepsin, chymotrypsin menjejaskan banyak protein kumpulan peptida.
Suhu
Enzim mempunyai kekhususan dalam keadaan tertentu. Bagi kebanyakan mereka, suhu + 35 … + 45 darjah diambil sebagai optimum. Apabila bahan diletakkan dalam keadaan dengan kadar yang lebih rendah, aktivitinya akan berkurangan. Keadaan ini dipanggil ketidakaktifan boleh balik. Apabila suhu meningkat, kebolehannya akan dipulihkan. Perlu dikatakan bahawa apabila diletakkan dalam keadaan di mana t lebih tinggi daripada nilai yang ditunjukkan, penyahaktifan juga akan berlaku. Walau bagaimanapun, dalam kes ini, ia tidak dapat dipulihkan, kerana ia tidak akan dipulihkan apabila suhu menurun. Ini disebabkan oleh denaturasi molekul.
Pengaruh pH
Caj molekul bergantung pada keasidan. Sehubungan itu, pH mempengaruhi aktiviti tapak aktif dan kekhususan enzim. Indeks keasidan optimum bagi setiap bahan adalah berbeza. Walau bagaimanapun, dalam kebanyakan kes ia adalah 4-7. Sebagai contoh, untuk alfa-amilase air liur, keasidan optimum ialah 6.8. Sementara itu, terdapat beberapa pengecualian. Keasidan optimum pepsin, sebagai contoh, ialah 1.5-2.0, chymotrypsin dan trypsin ialah 8-9.
Kepekatan
Semakin banyak enzim hadir, semakin cepat kadar tindak balas. serupakesimpulan juga boleh dibuat mengenai kepekatan substrat. Walau bagaimanapun, kandungan tepu sasaran ditentukan secara teori untuk setiap bahan. Dengan itu, semua pusat aktif akan diduduki oleh substrat yang tersedia. Dalam kes ini, kekhususan enzim akan menjadi maksimum, tanpa mengira penambahan sasaran berikutnya.
Bahan Kawal Selia
Ia boleh dibahagikan kepada perencat dan pengaktif. Kedua-dua kategori ini dibahagikan kepada tidak khusus dan khusus. Jenis pengaktif yang terakhir termasuk garam hempedu (untuk lipase dalam pankreas), ion klorida (untuk alfa-amilase), asid hidroklorik (untuk pepsin). Pengaktif tidak spesifik ialah ion magnesium yang mempengaruhi kinase dan fosfatase, dan perencat khusus ialah peptida terminal proenzim. Yang terakhir adalah bentuk bahan yang tidak aktif. Mereka diaktifkan apabila pembelahan peptida terminal. Jenis khusus mereka sepadan dengan setiap proenzim individu. Sebagai contoh, dalam bentuk tidak aktif, trypsin dihasilkan dalam bentuk trypsinogen. Pusat aktifnya ditutup oleh heksapeptida terminal, yang merupakan perencat khusus. Dalam proses pengaktifan, ia dipisahkan. Tapak aktif trypsin menjadi terbuka akibatnya. Inhibitor tidak spesifik ialah garam daripada logam berat. Sebagai contoh, kuprum sulfat. Mereka mencetuskan denaturasi sebatian.
Rencatan
Ia boleh bersaing. Fenomena ini dinyatakan dalam penampilan persamaan struktur antara perencat dan substrat. Mereka adalahmemasuki perjuangan untuk komunikasi dengan pusat aktif. Jika kandungan perencat lebih tinggi daripada substrat, perencat enzim kompleks terbentuk. Apabila bahan sasaran ditambah, nisbah akan berubah. Akibatnya, perencat akan dipaksa keluar. Sebagai contoh, suksinat bertindak sebagai substrat untuk dehidrogenase suksinat. Inhibitor ialah oksaloasetat atau malonat. Pengaruh persaingan dianggap sebagai produk tindak balas. Selalunya mereka serupa dengan substrat. Sebagai contoh, untuk glukosa-6-fosfat, produknya ialah glukosa. Substrat akan menjadi glukosa-6 fosfat. Perencatan bukan persaingan tidak membayangkan persamaan struktur antara bahan. Kedua-dua perencat dan substrat boleh mengikat enzim pada masa yang sama. Dalam kes ini, sebatian baru terbentuk. Ia adalah perencat-enzim-substrat kompleks. Semasa interaksi, pusat aktif disekat. Ini disebabkan oleh pengikatan perencat ke tapak pemangkin AC. Contohnya ialah cytochrome oxidase. Untuk enzim ini, oksigen bertindak sebagai substrat. Garam asid hidrosianik ialah perencat cytochrome oxidase.
Peraturan alosterik
Dalam sesetengah kes, sebagai tambahan kepada pusat aktif yang menentukan kekhususan enzim, terdapat satu lagi pautan. Ia adalah komponen alosterik. Jika pengaktif dengan nama yang sama mengikatnya, kecekapan enzim meningkat. Jika perencat bertindak balas dengan pusat alosterik, maka aktiviti bahan berkurangan dengan sewajarnya. Contohnya, adenilat siklase danguanylate cyclase ialah enzim dengan peraturan jenis alosterik.
