Sistem limfatik manusia melaksanakan beberapa fungsi perlindungan penting yang menghalang perkembangan mikroorganisma patogenik atau virus dalam media cecair, sel dan tisu. B-limfosit bertanggungjawab untuk imuniti humoral, yang, dengan kematangan selanjutnya, mensintesis imunoglobulin (Ig). Struktur bahan ini membolehkan anda mencari, menandakan dan memusnahkan antigen yang telah memasuki badan. Apakah ciri-ciri molekul?
Sel plasma
Semua sel limfa badan manusia dibahagikan kepada dua kumpulan besar: T-limfosit dan B-limfosit. Yang pertama bertanggungjawab untuk imuniti selular, menyerap antigen dalam proses fagositosis. Tugas yang terakhir adalah untuk mensintesis antibodi khusus - imuniti humoral.
B-limfosit ditentukan dalam organ limfoid sekunder (nodus limfa, limpa), dan kemudian membentuk populasi sel plasma, yang juga dipanggil sel plasma. Mereka selanjutnya berhijrah ke sumsum tulang merah, membran mukus dan tisu.
Plasmosit mencapai saiz besar (sehingga 20 mikron), mengotorkan secara basofilik, iaitu dalam warna ungu dengan bantuan pewarna. Di tengahdaripada sel-sel ini ialah nukleus besar dengan gumpalan ciri heterochromatin, yang menyerupai jejari roda.
Sitoplasma mengotorkan lebih ringan daripada nukleus. Ia menempatkan pusat pengangkutan yang kuat, yang terdiri daripada retikulum endoplasma dan radas Golgi. AH dibangunkan dengan agak kuat, membentuk apa yang dipanggil halaman cahaya sel.
Semua struktur ini bertujuan untuk sintesis antibodi yang bertanggungjawab untuk imuniti humoral. Struktur molekul imunoglobulin mempunyai ciri tersendiri, jadi pematangan secara beransur-ansur dan berkualiti tinggi bagi struktur ini dalam proses sintesis adalah penting.
Sebenarnya, inilah sebabnya rangkaian EPS dan alat Golgi yang begitu padat telah dibangunkan. Juga, radas genetik sel plasma, tertutup dalam nukleus, terutamanya bertujuan untuk sintesis protein antibodi. Sel plasma matang adalah contoh tahap keazaman yang tinggi, jadi ia jarang membahagi.
Struktur antibodi imunoglobulin
Molekul yang sangat khusus ini adalah glikoprotein kerana ia mempunyai bahagian protein dan karbohidrat. Kami berminat dengan rangka imunoglobulin.
Molekul terdiri daripada 4 rantai peptida: dua berat (rantai-H) dan dua rantai ringan (rantai-L). Ia bersambung antara satu sama lain melalui ikatan disulfida, dan sebagai hasilnya, kita dapat melihat bentuk molekul, menyerupai katapel.
Struktur imunoglobulin bertujuan untuk menyambung dengan antigen menggunakan serpihan Fab tertentu. Di hujung bebas "katapel", setiap wilayah tersebut dibentuk oleh dua domain berubah-ubah: satu dari berat dansatu daripada rantai cahaya. Domain kekal berfungsi sebagai perancah (3 pada setiap berat dan satu pada rantai ringan).
Mobilitas hujung imunoglobulin yang berubah-ubah disediakan oleh kehadiran kawasan engsel di tempat di mana ikatan disulfida terbentuk di antara dua rantai H. Ini sangat memudahkan proses interaksi antigen-antibodi.
Hujung ketiga molekul, yang tidak berinteraksi dengan molekul asing, tetap tidak diambil kira. Ia dipanggil rantau Fc dan bertanggungjawab untuk perlekatan imunoglobulin pada membran sel plasma dan sel lain. Dengan cara ini, rantai ringan boleh terdiri daripada dua jenis: kappa (κ) dan lambda (λ). Ia saling berkaitan dengan ikatan disulfida. Terdapat juga lima jenis rantai berat, yang mengikutnya pelbagai jenis imunoglobulin dikelaskan. Ini ialah rantai α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu).
Sesetengah antibodi mampu membentuk struktur polimer yang distabilkan oleh J-peptida tambahan. Beginilah cara dimer, trimer, tetramer atau pentomer Ig jenis tertentu terbentuk.
Satu lagi rantaian S tambahan ialah ciri imunoglobulin rembesan, struktur dan biokimia yang membolehkannya berfungsi dalam membran mukus mulut atau usus. Rantai tambahan ini menghalang enzim semula jadi daripada memecahkan molekul antibodi.
Struktur dan kelas imunoglobulin
Pelbagai antibodi dalam badan kita menentukan kebolehubahan fungsi imuniti humoral. Setiap kelas Igmempunyai ciri tersendiri, yang tidak sukar untuk meneka peranannya dalam sistem imun.
Struktur dan fungsi imunoglobulin bergantung secara langsung antara satu sama lain. Pada peringkat molekul, mereka berbeza dalam urutan asid amino rantai berat, jenis yang telah kami nyatakan. Oleh itu, terdapat 5 jenis imunoglobulin: IgG, IgA, IgE, IgM dan IgD.
Ciri immunoglobulin G
IgG tidak membentuk polimer dan tidak bercantum ke dalam membran sel. Kehadiran rantai berat gamma telah didedahkan dalam komposisi molekul.
Ciri tersendiri kelas ini ialah hakikat bahawa hanya antibodi ini yang mampu menembusi halangan plasenta dan membentuk pertahanan imun janin.
IgG membentuk 70-80% daripada semua antibodi serum, jadi molekul mudah dikesan melalui kaedah makmal. Dalam darah, 12 g / l ialah kandungan purata kelas ini, dan angka ini biasanya dicapai pada usia 12 tahun.
Struktur imunoglobulin G membolehkan anda melaksanakan fungsi berikut:
- Detoksifikasi.
- Opsonisasi antigen.
- Memulakan sitolisis pengantara pelengkap.
- Pembentangan antigen kepada sel pembunuh.
- Memastikan imuniti bayi yang baru lahir.
Imunoglobulin A: ciri dan fungsi
Kelas antibodi ini terdapat dalam dua bentuk: serum dan rembesan.
Dalam serum darah, IgA membentuk 10-15% daripada semua antibodi, dan jumlah puratanyaialah 2.5 g/l pada usia 10 tahun.
Kami lebih berminat dengan bentuk rembesan imunoglobulin A, kerana kira-kira 60% daripada molekul kelas antibodi ini tertumpu pada membran mukus badan.
Struktur imunoglobulin A juga dibezakan dengan kebolehubahannya disebabkan oleh kehadiran J-peptida, yang boleh mengambil bahagian dalam pembentukan dimer, trimer atau tetramer. Disebabkan ini, satu kompleks antibodi tersebut mampu mengikat sejumlah besar antigen.
Semasa pembentukan IgA, komponen lain dilekatkan pada molekul - protein S. Tugas utamanya adalah untuk melindungi keseluruhan kompleks daripada tindakan merosakkan enzim dan sel lain sistem limfa manusia.
Imunoglobulin A terdapat dalam membran mukus saluran gastrousus, sistem genitouriner dan saluran pernafasan. Molekul IgA menyelubungi zarah antigen, dengan itu menghalang lekatannya pada dinding organ berongga.
Fungsi kelas antibodi ini adalah seperti berikut:
- Peneutralan antigen.
- Penghalang pertama bagi semua molekul imuniti humoral.
- Opsonisasi dan labelkan antigen.
Imunoglobulin M
Wakil kelas IgM dibezakan mengikut saiz molekul yang besar, kerana kompleksnya ialah pentamer. Keseluruhan struktur disokong oleh J-protein, dan tulang belakang molekul adalah rantai berat jenis nu.
Struktur pentamerik adalah ciri bentuk rembesan imunoglobulin ini, tetapi terdapat juga monomer. Yang terakhir dilekatkan pada membranB-limfosit, dengan itu membantu sel untuk mengesan unsur patogen dalam cecair badan.
Hanya 5-10% adalah IgM dalam serum darah, dan kandungannya secara purata tidak melebihi 1 g/l. Antibodi kelas ini adalah yang tertua dari segi evolusi, dan ia hanya disintesis oleh limfosit B dan prekursornya (plasmosit tidak mampu melakukan ini).
Bilangan antibodi M meningkat pada bayi baru lahir, kerana. ini adalah faktor dalam rembesan sengit IgG. Rangsangan sedemikian memberi kesan positif terhadap perkembangan imuniti bayi.
Struktur imunoglobulin M tidak membenarkannya melepasi halangan plasenta, jadi pengesanan antibodi ini dalam cecair janin menjadi isyarat pelanggaran mekanisme metabolik, jangkitan atau kecacatan pada plasenta.
Fungsi IgM:
- Peneutralan.
- Opsonisasi.
- Pengaktifan sitolisis yang bergantung kepada pelengkap.
- Pembentukan imuniti bayi yang baru lahir.
Ciri immunoglobulin D
Antibodi jenis ini kurang dikaji, jadi peranannya dalam badan tidak difahami sepenuhnya. IgD berlaku hanya dalam bentuk monomer; dalam serum darah, molekul ini membentuk tidak lebih daripada 0.2% daripada semua antibodi (0.03 g/l).
Fungsi utama immunoglobulin D ialah penerimaan dalam membran B-limfosit, tetapi hanya 15% daripada keseluruhan populasi sel ini mempunyai IgD. Antibodi dilekatkan menggunakan terminal Fc molekul dan rantai berat tergolong dalam kelas delta.
Struktur dan fungsiimmunoglobulin E
Kelas ini membentuk sebahagian kecil daripada semua antibodi serum (0.00025%). IgE, juga dikenali sebagai reagin, sangat sitofilik: monomer imunoglobulin ini melekat pada membran sel mast dan basofil. Akibatnya, IgE menjejaskan pengeluaran histamin, yang membawa kepada perkembangan tindak balas keradangan.
Rantai berat jenis Epsilon terdapat dalam struktur imunoglobulin E.
Disebabkan jumlah yang sedikit, antibodi ini sangat sukar untuk dikesan dengan kaedah makmal dalam serum darah. IgE yang tinggi ialah tanda diagnostik penting bagi tindak balas alahan.
Kesimpulan
Struktur imunoglobulin secara langsung mempengaruhi fungsinya dalam badan. Kekebalan humoral memainkan peranan besar dalam mengekalkan homeostasis, jadi semua antibodi mesti berfungsi dengan jelas dan lancar.
Kandungan semua kelas Ig ditakrifkan dengan ketat untuk manusia. Sebarang perubahan yang direkodkan di makmal mungkin menjadi sebab untuk perkembangan proses patologi. Inilah yang digunakan oleh doktor dalam amalan mereka.
