Jutaan tindak balas kimia berlaku dalam sel mana-mana organisma hidup. Setiap daripada mereka adalah sangat penting, jadi penting untuk mengekalkan kelajuan proses biologi pada tahap yang tinggi. Hampir setiap tindak balas dimangkinkan oleh enzimnya sendiri. Apakah enzim? Apakah peranan mereka dalam sangkar?
Enzim. Definisi
Istilah "enzim" berasal dari bahasa Latin fermentum - ragi. Ia juga boleh dipanggil enzim, daripada bahasa Yunani en zyme, "dalam yis".
Enzim ialah bahan aktif secara biologi, jadi sebarang tindak balas yang berlaku dalam sel tidak boleh dilakukan tanpa penyertaannya. Bahan-bahan ini bertindak sebagai pemangkin. Sehubungan itu, mana-mana enzim mempunyai dua sifat utama:
1) Enzim mempercepatkan tindak balas biokimia, tetapi tidak dimakan.
2) Nilai pemalar keseimbangan tidak berubah, tetapi hanya mempercepatkan pencapaian nilai ini.
Enzim mempercepatkan tindak balas biokimia sebanyak seribu, dan dalam beberapa kes sejuta kali ganda. Ini bermakna bahawa jika tiada alat enzimatik, semua proses intraselular secara praktikal akan berhenti, dan sel itu sendiri akan mati. Oleh itu, peranan enzim sebagai bahan aktif secara biologi adalah hebat.
Kepelbagaian enzim membolehkan anda mempelbagaikan peraturan metabolisme sel. Dalam mana-mana lata tindak balas, banyak enzim pelbagai kelas mengambil bahagian. Pemangkin biologi sangat selektif kerana konformasi spesifik molekul. Oleh kerana enzim dalam kebanyakan kes adalah bersifat protein, ia berada dalam struktur tertier atau kuaternari. Ini sekali lagi dijelaskan oleh kekhususan molekul.
Fungsi enzim dalam sel
Tugas utama enzim adalah untuk mempercepatkan tindak balas yang sepadan. Sebarang lata proses, daripada penguraian hidrogen peroksida kepada glikolisis, memerlukan kehadiran pemangkin biologi.
Enzim berfungsi dengan betul dicapai dengan kekhususan tinggi untuk substrat tertentu. Ini bermakna bahawa pemangkin hanya boleh mempercepatkan tindak balas tertentu dan tidak lain, malah yang hampir serupa. Mengikut tahap kekhususan, kumpulan enzim berikut dibezakan:
1) Enzim dengan kekhususan mutlak, apabila hanya satu tindak balas yang dimangkinkan. Contohnya, kolagenase memecah kolagen dan m altase memecah m altosa.
2) Enzim dengan kekhususan relatif. Ini termasuk bahan yang boleh memangkinkan kelas tindak balas tertentu, seperti pembelahan hidrolitik.
Kerja biomangkin bermula dari saat pusat aktifnya dilekatkan pada substrat. Dalam kes ini, seseorang bercakap tentang interaksi pelengkap seperti kunci dan kunci. Ini merujuk kepada kebetulan lengkap bentuk pusat aktif dengan substrat, yang memungkinkan untuk mempercepatkan tindak balas.
Langkah seterusnya ialah tindak balas itu sendiri. Kelajuannya meningkat disebabkan oleh tindakan kompleks enzim. Akhirnya, kita mendapat enzim yang dikaitkan dengan hasil tindak balas.
Peringkat akhir ialah detasmen produk tindak balas daripada enzim, selepas itu pusat aktif semula menjadi bebas untuk kerja seterusnya.
Secara skematik, kerja enzim pada setiap peringkat boleh ditulis seperti berikut:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P dengan S ialah substrat, E ialah enzim dan P ialah hasil.
Pengkelasan enzim
Dalam tubuh manusia, anda boleh menemui sejumlah besar enzim. Semua pengetahuan tentang fungsi dan kerja mereka telah disusun secara sistematik, dan sebagai hasilnya, satu klasifikasi muncul, berkat yang mudah untuk menentukan tujuan pemangkin ini atau itu. Berikut ialah 6 kelas utama enzim, serta contoh beberapa subkumpulan.
Oksidoreduktase
Enzim kelas ini memangkinkan tindak balas redoks. Terdapat 17 subkumpulan kesemuanya. Oksidoreduktase biasanya mempunyai bahagian bukan protein, diwakili oleh vitamin atau heme.
Subkumpulan berikut sering dijumpai dalam kalangan oksidoreduktase:
a) Dehidrogenase. Biokimia enzim dehidrogenase terdiri daripada penyingkiran atom hidrogen dan pemindahannya ke substrat lain. Subkumpulan ini paling kerap dijumpai dalam tindak balas pernafasan,fotosintesis. Komposisi dehidrogenase semestinya mengandungi koenzim dalam bentuk NAD / NADP atau flavoprotein FAD / FMN. Selalunya terdapat ion logam. Contohnya termasuk enzim seperti cytochrome reductases, piruvate dehydrogenase, isocitrate dehydrogenase, dan banyak enzim hati (lactate dehydrogenase, glutamat dehydrogenase, dll.).
b) Oksidase. Sebilangan enzim memangkinkan penambahan oksigen kepada hidrogen, akibatnya hasil tindak balas boleh menjadi air atau hidrogen peroksida (H20, H2 0 2). Contoh enzim: cytochrome oxidase, tyrosinase.
c) Peroksidase dan katalase ialah enzim yang memangkinkan pemecahan H2O2 kepada oksigen dan air.
d) Oksigenase. Biomangkin ini mempercepatkan penambahan oksigen ke substrat. Dopamine hydroxylase ialah salah satu contoh enzim tersebut.
2. Pemindahan.
Tugas enzim kumpulan ini ialah memindahkan radikal daripada bahan penderma kepada bahan penerima.
a) Metiltransferase. DNA methyltransferases adalah enzim utama yang mengawal proses replikasi DNA. Metilasi nukleotida memainkan peranan penting dalam pengawalan fungsi asid nukleik.
b) Asiltransferases. Enzim subkumpulan ini mengangkut kumpulan asil dari satu molekul ke molekul yang lain. Contoh acyltransferases: lecithincholesterol acyltransferase (memindahkan kumpulan berfungsi daripada asid lemak kepada kolesterol), lysophosphatidylcholine acyltransferase (kumpulan acyl dipindahkan kepada lysophosphatidylcholine).
c) Aminotransferases ialah enzim yang terlibat dalam penukaran asid amino. Contoh enzim: alanine aminotransferase, yang memangkinkan sintesis alanin daripada piruvat dan glutamat melalui pemindahan kumpulan amino.
d) Phosphotransferases. Enzim subkumpulan ini memangkinkan penambahan kumpulan fosfat. Nama lain untuk phosphotransferases, kinase, adalah lebih biasa. Contohnya ialah enzim seperti heksokinase dan aspartat kinase, yang masing-masing menambah sisa fosforus kepada heksosa (kebiasaannya glukosa) dan asid aspartik.
3. Hidrolas ialah kelas enzim yang memangkinkan pembelahan ikatan dalam molekul, diikuti dengan penambahan air. Bahan yang tergolong dalam kumpulan ini adalah enzim utama penghadaman.
a) Esterase - memutuskan ikatan halus. Contohnya ialah lipase, yang memecahkan lemak.
b) Glikosidase. Biokimia enzim siri ini terdiri daripada pemusnahan ikatan glikosidik polimer (polisakarida dan oligosakarida). Contoh: amilase, sucrase, m altase.
c) Peptidase ialah enzim yang memangkinkan penguraian protein kepada asid amino. Peptidase termasuk enzim seperti pepsin, trypsin, chymotrypsin, carboxypeptidase.
d) Amidases - ikatan amida terbelah. Contoh: arginase, urease, glutaminase, dll. Banyak enzim amidase berlaku dalam kitaran ornitin.
4. Lyases ialah enzim yang sama fungsinya dengan hidrolase, walau bagaimanapun, air tidak digunakan semasa pembelahan ikatan dalam molekul. Enzim kelas ini sentiasa mengandungi bahagian bukan protein, contohnya, dalam bentuk vitamin B1 atau B6.
a) Dekarboksilase. Enzim ini bertindak pada ikatan C-C. Contohnya ialahberfungsi sebagai dekarboksilase glutamat atau dekarboksilase piruvat.
b) Hidratase dan dehidratase ialah enzim yang memangkinkan tindak balas pembahagian ikatan C-O.
c) Amidine-lyases - memusnahkan ikatan C-N. Contoh: arginine succinate lyase.
d) Lyase P-O. Enzim sedemikian, sebagai peraturan, memotong kumpulan fosfat dari bahan substrat. Contoh: adenilat siklase.
Biokimia enzim adalah berdasarkan strukturnya
Kebolehan setiap enzim ditentukan oleh struktur individunya yang unik. Enzim ialah protein yang pertama sekali, dan struktur serta tahap lipatannya memainkan peranan penting dalam menentukan fungsinya.
Setiap biomangkin dicirikan oleh kehadiran pusat aktif, yang, seterusnya, dibahagikan kepada beberapa kawasan berfungsi bebas:
1) Pusat pemangkin ialah kawasan khas protein, yang melaluinya enzim dilekatkan pada substrat. Bergantung pada konformasi molekul protein, pusat pemangkin boleh mengambil pelbagai bentuk, yang mesti sesuai dengan substrat dengan cara yang sama seperti kunci pada kunci. Struktur kompleks sedemikian menerangkan mengapa protein enzimatik berada dalam keadaan tertier atau kuaterner.
2) Pusat penjerapan - bertindak sebagai "pemegang". Di sini, pertama sekali, terdapat hubungan antara molekul enzim dan molekul substrat. Walau bagaimanapun, ikatan yang terbentuk oleh pusat penjerapan adalah sangat lemah, yang bermaksud bahawa tindak balas pemangkin boleh diterbalikkan pada peringkat ini.
3) Pusat alosterik boleh ditempatkan sebagaidi tapak aktif, dan di atas seluruh permukaan enzim secara keseluruhan. Fungsi mereka adalah untuk mengawal fungsi enzim. Kawal selia berlaku dengan bantuan molekul perencat dan molekul pengaktif.
Protein pengaktif, mengikat molekul enzim, mempercepatkan kerjanya. Perencat, sebaliknya, menghalang aktiviti pemangkin, dan ini boleh berlaku dalam dua cara: sama ada molekul terikat pada tapak alosterik di kawasan tapak aktif enzim (perencatan kompetitif), atau ia melekat pada kawasan protein yang lain. (perencatan tidak kompetitif). Perencatan kompetitif dianggap lebih berkesan. Lagipun, ini menutup tempat untuk mengikat substrat kepada enzim, dan proses ini hanya mungkin dalam kes kebetulan hampir lengkap bentuk molekul perencat dan pusat aktif.
Enzim selalunya bukan sahaja terdiri daripada asid amino, tetapi juga bahan organik dan bukan organik lain. Oleh itu, apoenzim diasingkan - bahagian protein, koenzim - bahagian organik, dan kofaktor - bahagian bukan organik. Koenzim boleh diwakili oleh karbohidrat, lemak, asid nukleik, vitamin. Sebaliknya, kofaktor paling kerap adalah ion logam tambahan. Aktiviti enzim ditentukan oleh strukturnya: bahan tambahan yang membentuk komposisi mengubah sifat pemangkin. Pelbagai jenis enzim adalah hasil gabungan semua faktor pembentukan kompleks di atas.
Peraturan enzim
Enzim sebagai bahan aktif secara biologi tidak selalu diperlukan untuk badan. Biokimia enzim adalah sedemikian rupa sehingga boleh membahayakan sel hidup sekiranya berlaku pemangkinan yang berlebihan. Untuk mengelakkan kesan berbahaya enzim pada badan, entah bagaimana perlu mengawal kerjanya.
T. Oleh kerana enzim bersifat protein, ia mudah dimusnahkan pada suhu tinggi. Proses denaturasi boleh diterbalikkan, tetapi ia boleh menjejaskan fungsi bahan dengan ketara.
pH juga memainkan peranan besar dalam pengawalseliaan. Aktiviti tertinggi enzim, sebagai peraturan, diperhatikan pada nilai pH neutral (7.0-7.2). Terdapat juga enzim yang hanya berfungsi dalam persekitaran berasid atau hanya dalam persekitaran yang beralkali. Jadi, dalam lisosom sel, pH yang rendah dikekalkan, di mana aktiviti enzim hidrolitik adalah maksimum. Jika mereka secara tidak sengaja memasuki sitoplasma, di mana persekitaran sudah lebih dekat kepada neutral, aktiviti mereka akan berkurangan. Perlindungan sedemikian terhadap "makan sendiri" adalah berdasarkan keanehan kerja hidrolase.
Perlu dinyatakan kepentingan koenzim dan kofaktor dalam komposisi enzim. Kehadiran vitamin atau ion logam dengan ketara menjejaskan fungsi enzim tertentu tertentu.
Nomenklatur enzim
Semua enzim badan biasanya dinamakan bergantung pada kepunyaan mereka dalam mana-mana kelas, serta substrat yang bertindak balas. Kadangkala, mengikut tatanama sistematik, bukan satu, tetapi dua substrat digunakan dalam nama itu.
Contoh nama beberapa enzim:
- Enzim hati: laktat-dehidrogenase, glutamat dehidrogenase.
- Nama sistematik penuh enzim: laktat-NAD+-oxidoreduct-ase.
Terdapat juga nama remeh yang tidak mematuhi peraturan tatanama. Contohnya ialah enzim pencernaan: trypsin, chymotrypsin, pepsin.
Proses sintesis enzim
Fungsi enzim ditentukan pada peringkat genetik. Memandangkan molekul pada umumnya adalah protein, sintesisnya betul-betul mengulangi proses transkripsi dan terjemahan.
Sintesis enzim berlaku mengikut skema berikut. Pertama, maklumat tentang enzim yang dikehendaki dibaca daripada DNA, akibatnya mRNA terbentuk. Kod RNA Messenger untuk semua asid amino yang membentuk enzim. Pengawalseliaan enzim juga boleh berlaku pada peringkat DNA: jika hasil tindak balas yang dimangkin mencukupi, transkripsi gen berhenti dan sebaliknya, jika ada keperluan untuk produk, proses transkripsi diaktifkan.
Selepas mRNA telah memasuki sitoplasma sel, peringkat seterusnya bermula - terjemahan. Pada ribosom retikulum endoplasma, rantai primer disintesis, terdiri daripada asid amino yang disambungkan oleh ikatan peptida. Walau bagaimanapun, molekul protein dalam struktur primer belum dapat melaksanakan fungsi enzimatiknya.
Aktiviti enzim bergantung pada struktur protein. Pada ER yang sama, pemisahan protein berlaku, akibatnya struktur sekunder pertama dan kemudiannya tertier terbentuk. Sintesis beberapa enzim telah berhenti pada peringkat ini, bagaimanapun, untuk mengaktifkan aktiviti pemangkin, selalunya diperlukanpenambahan koenzim dan kofaktor.
Di kawasan tertentu dalam retikulum endoplasma, komponen organik enzim dilekatkan: monosakarida, asid nukleik, lemak, vitamin. Sesetengah enzim tidak boleh berfungsi tanpa kehadiran koenzim.
Kofaktor memainkan peranan penting dalam pembentukan struktur Kuaterner protein. Sesetengah fungsi enzim tersedia hanya apabila protein mencapai organisasi domain. Oleh itu, kehadiran struktur kuaternari adalah sangat penting bagi mereka, di mana pautan penghubung antara beberapa globul protein ialah ion logam.
Pelbagai bentuk enzim
Terdapat situasi apabila perlu mempunyai beberapa enzim yang memangkinkan tindak balas yang sama, tetapi berbeza antara satu sama lain dalam beberapa parameter. Sebagai contoh, enzim boleh bekerja pada 20 darjah, tetapi pada 0 darjah ia tidak akan dapat melaksanakan fungsinya lagi. Apakah yang perlu dilakukan oleh organisma hidup dalam keadaan sedemikian pada suhu persekitaran yang rendah?
Masalah ini mudah diselesaikan dengan kehadiran beberapa enzim sekaligus, memangkinkan tindak balas yang sama, tetapi beroperasi dalam keadaan berbeza. Terdapat dua jenis pelbagai bentuk enzim:
- Isoenzim. Protein sedemikian dikodkan oleh gen yang berbeza, terdiri daripada asid amino yang berbeza, tetapi memangkinkan tindak balas yang sama.
- Bentuk jamak sebenar. Protein ini ditranskripsi daripada gen yang sama, tetapi peptida diubah suai pada ribosom. Keluaran ialah beberapa bentuk enzim yang sama.
BAkibatnya, jenis pertama bagi pelbagai bentuk terbentuk pada peringkat genetik, manakala jenis kedua terbentuk pada peringkat pasca terjemahan.
Kepentingan enzim
Penggunaan enzim dalam perubatan dikurangkan kepada pembebasan ubat baru, di mana bahan tersebut sudah berada dalam kuantiti yang betul. Para saintis masih belum menemui cara untuk merangsang sintesis enzim yang hilang dalam badan, tetapi hari ini ubat-ubatan tersedia secara meluas yang boleh menampung kekurangannya buat sementara waktu.
Enzim yang berbeza dalam sel memangkinkan pelbagai jenis tindak balas yang mengekalkan hayat. Salah satu daripada enisme ini adalah wakil kumpulan nuklease: endonuklease dan eksonuklease. Tugas mereka adalah untuk mengekalkan tahap asid nukleik yang berterusan dalam sel, menyingkirkan DNA dan RNA yang rosak.
Jangan lupa tentang fenomena seperti pembekuan darah. Sebagai langkah perlindungan yang berkesan, proses ini berada di bawah kawalan beberapa enzim. Yang utama ialah thrombin, yang menukar fibrinogen protein yang tidak aktif menjadi fibrin aktif. Benangnya mencipta sejenis rangkaian yang menyumbat tapak kerosakan pada saluran, dengan itu menghalang kehilangan darah yang berlebihan.
Enzim digunakan dalam pembuatan wain, membancuh, mendapatkan banyak produk susu yang ditapai. Ragi boleh digunakan untuk menghasilkan alkohol daripada glukosa, tetapi ekstrak daripadanya sudah mencukupi untuk menjayakan pengaliran proses ini.
Fakta menarik yang anda tidak tahu
- Semua enzim badan mempunyai jisim yang besar - dari 5000 hingga1000000 Ya. Ini disebabkan oleh kehadiran protein dalam molekul. Sebagai perbandingan: berat molekul glukosa ialah 180 Da, dan karbon dioksida hanya 44 Da.
- Sehingga kini, lebih daripada 2000 enzim telah ditemui yang ditemui dalam sel pelbagai organisma. Walau bagaimanapun, kebanyakan bahan ini masih belum difahami sepenuhnya.
- Aktiviti enzim digunakan untuk menghasilkan detergen dobi yang berkesan. Di sini, enzim melakukan peranan yang sama seperti dalam badan: mereka memecahkan bahan organik, dan harta ini membantu dalam memerangi noda. Adalah disyorkan untuk menggunakan serbuk pencuci yang serupa pada suhu tidak lebih tinggi daripada 50 darjah, jika tidak, proses denaturasi mungkin berlaku.
- Menurut statistik, 20% orang di seluruh dunia mengalami kekurangan mana-mana enzim.
- Sifat enzim telah diketahui sejak sekian lama, tetapi hanya pada tahun 1897 orang menyedari bahawa bukan yis itu sendiri, tetapi ekstrak daripada sel mereka boleh digunakan untuk menapai gula menjadi alkohol.
